Fibronektin
Fibronektin je vrsta glikoproteina. Adhezivan je (M 220-240 000). Nalazi se u bazalnoj lamini, na staničnoj površini, amorfnoj medustaničnoj tvari i u krvnoj plazmi.[1]
Visoke je molekulske mase (~440kDa). Povezuje se s receptorskim bjelančevina koje se protežu sa stanične membrane, zvanim integrini.[2]
Postoji u obliku proteinskog dimera, sastavljenog od dva istovjetna monomera koje povezuje par disulfidnih veza.[3]
Ima specifična vezna mjesta za sastavne djelove izvanmatične matrice kao što su kolagen, proteoglikan (heparan sulfat, npr. sindekan), fibrin, fibrinogen, bakterije i DNK[4] odnosno za stanice, kolagen i glikozaminoglikane na veznim mjestima duž molekule.[1]
Zbog ovih raznolikih veznih mjesta može djelovati kao integrirajući protein u izvanstaničnoj matrici. Vrlo je bitan u ranim stadijima zacjeljivanja rane zato što ukriženo povezuje, prije nego što fibroblasti počnu odlagati kolagen.[4] Fibronektin se tad vezuje za stanične pločice tijekom zgrušavanja krvi i facilitiranju kretanja stanica ka pogođenom području dok rana zarasta.[5]
Uloga mu je omogućiti prianjanje i kretanje stanica na podlozi.[1] Fibronektin povezuje stanice s kolagenskim vlaknima u izvanstaničnoj matrici, dopuštajući stanicama kretati se kroz matricu. Vezuje kolagen s integrinima sa stanične površine, čime uzrokuje reorganiziranje staničnog kostura na facilitiranje staničnog kretanja.[5] Igra važnu ulogu u staničnoj adheziji, staničnom rastu, staničnoj migraciji i staničnoj diferencijaciji i važna je u procesima zarastanja rana i razvitka embrija.[2] Izmijenjeno fibronektinsko iskazivanje, degradacija i organizacija povezuje se s mnoštvom patoloških pojava, poput raka i fibroze.[6]
Fibronektine izlučuju stanice u nesavinutom, neaktivnom obliku.[5] Sintetiziraju ga fibroblasti i neke epitelne stanice. U malignim stanicama sinteza fibronektina je manjkava.[1] Fibronektin proizvodi jedan jedini gen, ali alternativno izrezivanje (alternativni splicing) njegove pre-mRNK vodi ka stvaranju nekolicine izoforma. Nastaje vezanjem razgranjenih ugljikohidrata na bjelančevinsku osnovu, a prevladava bjelančevinski dio. Multiadhezivni glikoproteini slični fibronektinu su laminin i hondornektin.[7]
Vezivanjem za integrine odmotava fibronektinske molekule, dopuštajući im formirati dimere tako da mogu ispravno funkcionirati.[5] U kralježnjaka su dvije vrste fibronektina:[2]
- topivi u plazmi (nekad zvan "hladno-netopivi globulin", Clg), glavna bjelančevinska sastavnica krvne plazme (300 μg/ml), proizvode ga hepatociti u jetrima
- netopivi stanični fibronektin, glavna sastavnica izvanstanične matcie. Izlučuju ga razne stanice, prije svega fibroblasti, kao otopivi bjelančevinski dimer, potom asembliran u neotopivu matricu u složenom procesu u stanici.
Vidi uredi
Izvori uredi
- ↑ a b c d Medicinski leksikon Arhivirana inačica izvorne stranice od 25. studenoga 2016. (Wayback Machine) Fibronektin (pristupljeno 24. studenoga 2016.)
- ↑ a b c Pankov R, Yamada KM. Listopad 2002. Fibronectin at a glance. Journal of Cell Science. 115 (Pt 20): 3861–3. doi:10.1242/jcs.00059. PMID 12244123
- ↑ Pankov R, Yamada KM (Oct 2002). "Fibronectin at a glance". Journal of Cell Science. 115 (Pt 20): 3861–3. doi:10.1242/jcs.00059. PMID 12244123.
- ↑ a b Perpetuum Lab Forum Arhivirana inačica izvorne stranice od 25. studenoga 2016. (Wayback Machine) Fibronektin - Upala i imunopatologija (pristupljeno 24. studenoga 2016.)
- ↑ a b c d Plopper G (2007). The extracellular matrix and cell adhesion, in Cells (eds Lewin B, Cassimeris L, Lingappa V, Plopper G). Sudbury, MA: Jones and Bartlett. ISBN 0-7637-3905-7
- ↑ Williams CM, Engler AJ, Slone RD, Galante LL, Schwarzbauer JE. Svibanj 2008. Fibronectin expression modulates mammary epithelial cell proliferation during acinar differentiation. Cancer Research. 68 (9): 3185–92. doi:10.1158/0008-5472.CAN-07-2673. PMC 2748963. PMID 18451144
- ↑ Prirodoslovno-matematički fakultet u Splitu Arhivirana inačica izvorne stranice od 25. studenoga 2016. (Wayback Machine) 2. Vezivno tkivo, slajd 13 (pristupljeno 24. studenoga 2016.)