Fotoreaktivacija: razlika između inačica

Izbrisani sadržaj Dodani sadržaj
Fotoreaktivacija je proces koji je otkrio Kelner 1949.godine. To je jedan od mehanizama koji ispravljaju (repariraju) mutacije DNK poslije ultraljubičastog zračenja
(Nema razlike inačica)

Inačica od 10. svibnja 2008. u 21:35

Fotoreaktivacija je proces koji je otkrio Kelner 1949.godine. To je jedan od mehanizama koji ispravljaju (repariraju) mutacije DNK poslije ultraljubičastog zračenja (ultraljubičasta svjetlost; kratica UV prema eng. ultraviolet). Izazivanje prekida u DNK lancima i izmjene građe specifičnih baza pod djelovanjem UV-zračenja ima velike posljedice po organizam. Međutim, primijećeno je da su neke bakterije i virusi manje osjetljivi od drugih na ovakva zračenja. Utvrđeno je da se kod ovih organizama mogu »popraviti« povrede u DNK izazvane zračenjem, a ako se u tim »oporavljajućim« sistemima desi poremećaj, organizam više nije sposoban da preživi ozračenje, tj. postaje »osjetljiv« na njega.

Intenzivna istraživanja u ovoj oblasti su pokazala da postoji nekoliko mogućih mehanizama opravke (repariranja) DNK molekula tako da ih u osnovi možemo podijeliti na:

1. prereplikativnu reparaciju

2. postreplikativnu reparaciju

Prereplikativna reparacija se također može podjeliti na dva tipa, a to su: fotoreaktivizacija i reparacija DNK putem resinteze.

Suština procesa fotoreaktivacije sastoji se u monomerizaciji dimera pirimidinskih baza (razbijanjem kovalentnih veza koje obrazuju dimeri), uz učešće svjetlosne energije. Fotoreaktivacija je enzimatski proces koji nastaje uz učešće svjetlosne energije vidljivog dijela spektra UV-talasa veće talasne dužine (od 3100 do 5000 Angstrema). Ovaj proces je specifičan samo za »povrede« DNK izazvane UV-zračenjem i to samo ako su u pitanju dimeri pirmidinskih baza.

Istraživanja su pokazala da postoji enzim koji u mraku obrazuje sa DNK, ozračenom UV zracima, stabilan kompleks, zatim uz učešće energije kvanta enzim razara kovalentne veze koje obrazuju dimeri, što in situ dovodi do obrazovanja monomera i oslobađanja enzima. Primijećeno je da najveću brzinu monomerizacije imaju dimeri timina, a također da fotoreaktivacija nikada nije potpuna, već obuhvata od 80% (in situ) do 90% (in vitro) dimera pirimidina.

Još nije dovoljno jasna priroda enzima fotoreaktivacije iako ga je Muhammed, 1966.godine, izolirao u čistom vidu. Po ovim podacima to je složen enzim koji se sastoji iz najmanje dvije subjedinice. Prisustvo ovoga enzima utvrđeno je u različitim tkivima beskičmenjaka i kičmenjaka (mada su podaci za sisare kontradiktorni). Unutar stanice enzim je lokaliziran u jedru, a kod bakterija nađena je asocijacija ovoga enzima sa DNK. Enzim fotoreaktivacije genetički je kontroliran, tako npr. na genetičkoj karti E. coli ustanovljen je lokus phr koji determinira taj enzim.

Pored opisanog tipa fotoreaktivacije (enzimska fotoreaktivacija) postoji i tzv. direktna fotoreaktivacija, prilikom koje dolazi, uslijed prisustva energije kvanta, do fotokemijskog razaranja dimera u DNK.