Inačica od 24. veljače 2006. u 23:42 uredi E.coli (razgovor \| doprinosi) 8.777 edits 1 dio preveden, interwiki, kategorija ← Starija izmjena		Inačica od 11. ožujka 2006. u 09:29 uredi ukloni ovu izmjenu Prociscivac (razgovor \| doprinosi) 3.280 edits m Bot: "sa" -> "s" na odgovarajućim mjestima Novija izmjena →
Redak 30: [[Monomer]] je dugačak linearni lanac aminokiselina, koji se uvija na određeni način i rezultira stvaranjem trodimenzionalne strukture. Većina enzima je veći od molekula na koje djeluju, i svega desetak aminokiselina enzima dođe u direktan kontakt sas molekulom koji biva transformisan. Područje na kojem dolazi do izravnog spoja enzima i molekule se naziva '''aktivno područje'''. Veći broj enzima ima i dodatna područja za kočimbenike koji su potrebni pri katalizaciji reakcije. Kontakti između molekula na koje djeluju i postojećih kočimbenika ubrzava ili usporava aktivnost enzima po potrebi. === Specifičnosti === Redak 49: Neki enzimi su kao samostalne jedinice same sebi dovoljne da bi bile potpuno aktivne, tj. ne trebaju dodatni faktori da bi se ta aktivnost postigla. Međutim, nekim enzimima su potrebni molekuli koji bi pomogli pri aktiviranju enzima, i ti molekuli se zove '''kofaktori'''. Kofaktori mogu biti ''neorganskog porekla'', kao na primer joni metala, ili mogu da imaju ''organsko poreklo'', i kao takvi se nazivaju '''koenzimi'''. Enzimi kojima su potrebni kofaktori, a trenutno ih nemaju se nazivaju '''apoenzimi'''. Enzim koji je povezan sa svojim kofaktorom, naziva se '''holoenzim''', i taj oblik predstavlja aktivni oblik enzima. Većina kofaktora nije kovalentno povezana sas enzimima, ali ima i onih koji su [[kovalentna veza\|kovalentnim vezama]] povezani za enzim, i kao takvi, kofaktori se nazivaju '''prostetska grupa''' npr. kofaktor ''heme'' je povezanim kovalentnom vezom za [[hemoglobin]]. Većina kočimbenika su ili regenerisani ili hemijski nepromenjeni tokom i posle reakcije u kojoj učestvuju. Veliki broj kofaktora su derivati [[vitamin\|vitamina]] i služe kao transportna tela za transport [[elektron\|elektrona]], [[atom\|atoma]] ili [[funkcionalna grupa\|funkcionalnih grupa]], od enzima ka molekulu. Najčešći primeri su NAD i NADP, koji su transportna tela za elektrone, i '''Koenzim A''', koji je transportno telo za acetilnu grupu. Redak 55: == Termodinamika == [[Slika:Activation2.jpg\|thumb\|300px\|Razlika u energiji aktivacije sas i bez enzima. Da bi reakcija bila moguća, energija aktivacije treba biti što niža.]] Kao sa svim katalizatorima, sve reakcije na koje utiče enzim, tj. koje su katalizatorskog tipa, moraju biti ''spontante'', odnosno vrednost [[Gibsova slobodna energija\|Gibsove slobodne energije]] mora biti negativna. Bez enzima reakcije se kreću u ustom pravcu kao i sas enzimom, ali mnogo manjom brzinom, gde dolazi uloga enzima, a to je ubrzanje brzine reakcije. Međutim, nekatalizirane spontane reakcije mogu dovesti do drugačijih produkata od kataliziranih reakcija, tj. od reakcija u kojima su prisutni enzimi. Takođe enzimi mogu da utiču na više reakcija istrovremeno, tako da ona reakcija koja je sas termodinamičke tačke gledišta bolja, tj. ima veće šanse da bude realizovana, može da ''povuče'' sa sobom onu reakciju koja nije, i na taj način obe reakcije su realizovane. Na primer, cepanje jedinjenja koje poseduje veoma veliku energiju [[ATP]] (Adenozin-tri-fosfat) je sas termodinamičke tačke gledišta uspešna reakcija, i ona zauzvrat pomaže reakcijiama koje nisu, a na koje istovremeno deluje isti enzim kao i na cepanje [[ATP]] reakcije. Enzimi katalizuju reakcije jednako u oba smijera. Enzimi nikad ne mijenjaju reakcije u kojima sudjeluju, već samo brzinu koja dovodi do uspostavljanja ravnoteže.

Enzim: razlika između inačica